¿Qué es la determinacion en estructuras?

Determinación de la estructura mediante espectroscopia ir

La ciencia de la vida moderna sería impensable sin métodos para determinar con precisión la estructura tridimensional de las macromoléculas implicadas. Los recientes avances tecnológicos y la facilidad de uso han acelerado la velocidad de la investigación y han aumentado de forma impresionante las tasas de éxito a nivel mundial, dando lugar a más patentes y publicaciones que nunca.

Las proteínas y sus complejos intervienen en casi todos los procesos celulares, incluidos el metabolismo, la señalización y la diferenciación celular y la reproducción. La comprensión de estos procesos a nivel molecular requiere un conocimiento detallado de las estructuras de las propias proteínas.

La difracción de rayos X de cristal único (SC-XRD) sigue siendo la técnica más productiva para determinar las estructuras de las proteínas y sus complejos. La determinación de las estructuras de las proteínas es un proceso que requiere mucho trabajo, por lo que el desarrollo de instrumentos de SC-XRD de laboratorio casero que aceleren la producción y caracterización de cristales de calidad de difracción es clave para el éxito de la investigación. Varios cristales de 100 KDa

Métodos de determinación de la estructura de las proteínas

La cristalografía de rayos X es una técnica experimental que se utiliza para determinar la estructura de una molécula. La cristalografía de rayos X funciona porque la radiación de rayos X utilizada para estudiar la muestra es de una longitud de onda lo suficientemente corta como para poder discernir las características de la molécula. La muestra de interés se aísla, se purifica y se cristaliza, y a continuación la muestra de cristal recibe un haz de radiación de rayos X. La trayectoria de los fotones de rayos X se ve perturbada en función de la estructura de las moléculas que componen la estructura del cristal, y la trayectoria de los rayos X se capta en un papel fotosensible situado detrás de la muestra de cristal. Los patrones que los rayos X crean en el papel fotosensible se analizan y se puede deducir la estructura de la molécula.

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Dado que la cristalografía de rayos X y la RMN requieren grandes cantidades (del orden de miligramos) de una proteína purificada (a menudo inalcanzable con las complicaciones de las técnicas de purificación actuales) para analizar la estructura de la proteína, se suelen emplear técnicas recombinantes en las que se manipula un organismo huésped para expresar la proteína que se quiere estudiar. Por lo general, hay que recurrir a métodos de replegado de la proteína porque ésta no se pliega correctamente y se producen anomalías, conocidas como cuerpos de inclusión, en la estructura de la proteína. Para obtener la proteína correctamente plegada, se eliminan las anomalías; la proteína se desnaturaliza y luego se vuelve a plegar a su estructura correcta. Como resultado, la proteína replegada puede estudiarse mediante cristalografía de rayos X o RMN. El análisis de la estructura y la función de proteínas conocidas confirma que este método es comparable al estudio de la proteína directamente desde su fuente nativa.

Determinación de la estructura molecular por espectrometría de masas

Visión general de las técnicas analíticas seleccionadas y su aplicación en la industria farmacéutica y afines. Realización de experimentos en un entorno basado en escenarios y aplicación de los conocimientos adquiridos a la interpretación de la estructura molecular. Debate sobre los requisitos de control de calidad en diferentes entornos de laboratorio. Aplicación de métodos estadísticos adecuados en el análisis e interpretación de datos.    Examinar la teoría y la aplicación de una serie de técnicas espectroscópicas, por ejemplo, UV-VIS, IR, RMN y espectrometría de masas.

Programa de pago para estudiantes nacionales e internacionalesLos estudiantes internacionales y los estudiantes que realicen este curso como parte de un programa de pago de posgrado deben consultar la página de inicio del programa correspondiente para determinar el coste de realización de este curso.

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Cómo se determinan las estructuras químicas

La determinación de la estructura en cristalografía se refiere al proceso de elaboración de las coordenadas posicionales tridimensionales (y también, normalmente, de los parámetros de desplazamiento anisotrópico tridimensional) de los centros de dispersión en una red cristalina ordenada. Cuando un cristal está formado por un compuesto molecular, el término incluye generalmente la descripción tridimensional de las estructuras químicas de cada compuesto molecular presente.

Debido a la disposición altamente ordenada de los átomos como centros de dispersión en una red cristalina, la mayoría de las técnicas de determinación de la estructura implican la difracción de ondas electromagnéticas o de materia de longitudes de onda comparables a las dimensiones atómicas. La ley de Bragg especifica la condición para que las ondas planas se difracten desde los planos de la red. La radiación difractada que atraviesa un cristal emerge con una intensidad que varía en función del ángulo de dispersión. Esta variación se debe a la interferencia constructiva y destructiva de los haces dispersos procedentes de los planos asociados a los diferentes átomos presentes en la red. El resultado es visto por un detector de imágenes como un patrón de manchas o anillos de difracción.